Una proteína chaperona ‘abraza’ a otras para sobrellevar el estrés

Un tipo de proteína, llamada chaperona molecular específica del estrés, impide que otras proteínas se colapsen durante las situaciones estresantes para la vida celular, desplegando un largo brazo que las envuelve, según un estudio que publica la revista Cell.

Los investigadores de la Universidad Duke, en Carolina del Norte, y de la Universidad de Michigan, en Ann Arbor, descubrieron que cuando el estrés se ha superado, la chaperona repliega su brazo, lo cual permite que ambas proteínas se reagrupen y vuelvan a la vida normal en la célula.

"El nuevo estudio ilustra cómo la flexibilidad ayuda a las proteínas, que son cruciales para la mayoría de las tareas necesarias para que existan las células se desempeñen bien bajo condiciones estresantes", explicó la bióloga molecular de la UM Ursula Jakob, en la versión de internet de Cell.

La función de una proteína depende de su forma y esta depende de cómo se pliega en configuraciones tridimensionales. Pero los científicos descubrieron recientemente que ciertas proteínas, específicas en el estrés, se tornan en chaperonas activas solamente cuando están parcialmente desplegadas y pierden parte de su estructura.

El descubrimiento contradice todas las presunciones más comunes sobre las chaperonas moleculares.

En el artículo, el equipo investigador describe cómo funciona una de estas proteínas, la Hsp33, que ayuda específicamente en el estrés. Esta proteína bacterial se despliega parcialmente y se torna activa cuando se expone a oxidantes como la lejía (hipoclorito de sodio).

El "abrazo" de la Hsp33 ayuda a estabilizar a ambas proteínas mientras transcurre el acontecimiento estresante.